Исследователи из Университета Дюка (Duke University) и Медицинского института Говарда Хьюджеса (Howard Huges Medical Institute) сделали очередной шаг в разработках наномашин, обнаружив высокие эластичные свойства т.н. анкериновых повторов (от англ. anchor – якорь), входящих в состав некоторых белков, и предлагают использовать этот компонент в качестве микроскопического амортизатора или пружины для наномеханизмов и упругих самовосстанавливающихся наноматериалов.
Анкериновые повторы состоят из тандемных модулей приблизительно 33-х аминокислот. Их структура представляет собой короткие антипараллельные альфа-спирали (один из обычных элементов многих белков). Благодаря такой структуре анкериновые повторы могут быстро восстанавливаться после растяжения. «Эластичные свойства присущи многим известным протеинам, но анкериновые повторы можно сравнить со стальными пружинами - настолько быстро они принимают исходную форму,» - сообщает Пётр Маржалек (Piotr Marszalek), профессор механики и материаловедения из университета Дюка. Ванн Беннетт (Vann Bennett), профессор клеточной биологии из университета Дюка, добавляет: «В процессе сжатия нанопружины генерируют силу, что тоже наблюдается впервые у белковых компонентов.»
Различные по длине анкириновые повторы обнаружены более чем в 400 белках человеческого организма. Они содержатся в клетках волос внутреннего уха, где играют важную роль в преобразовании акустических сигналов в электрические. Анкериновые белки также регулируют ионный обмен в мембране сердечной мышцы. В 2004 году группа ученых под руководством профессора Беннетта обнаружила связь мутаций гена белка анкерина-B с наследственной сердечной аритмией, которая может привести к внезапной смерти. «Возможно, назначение анкериновых «пружин» - преобразовывать механические сигналы в биохимические», – предполагает профессор Беннетт.
Результаты исследований анкериновой структуры из 12 повторов позволили ученым предположить, что структуры из 24 и более повторов ведут себя как пружины. Профессор Маржалек и его коллеги исследовали процессы растяжения и сжатия анкериновых повторов с помощью атомного силового микроскопа и выяснили, что эти молекулы обладают линейной эластичностью, которую пока не удалось выявить у других белков. Напряженность анкириновых нанопружин растет по закону Гука, т.е. прямо пропорционально степени растяжения, тогда как у других белков эта зависимость является нелинейной, что лучше согласуется с поведением полимеров. Кроме того, нанопружины могли восстанавливать свою первоначальную форму после неполного растяжения и не обнаруживали никаких признаков «износа» после многократных циклов растяжения-сжатия.
